En 1836, el científico Theodor Schwann descubrió que una sustancia específica en los jugos del estómago podía descomponer la clara de huevo. Según un artículo de 2012 en "Annals of Gastroenterology", el aislamiento de esta sustancia siguió al descubrimiento del ácido clorhídrico, otro componente principal de los jugos estomacales. Schwann llamó a su descubrimiento "pepsina", que resultó ser una enzima que descompone las proteínas en los alimentos.
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Producción
La pepsina se produce inicialmente como su precursor pepsinógeno inactivo. Esta molécula es producida por las células principales del cuerpo del estómago, aunque también se produce en las células mucosas de las glándulas del estómago. A la hora de la comida, una variedad de estímulos conducen a una liberación incrementada de pepsinógeno de estas células, lo que hace que el precursor entre en contacto con el ácido clorhídrico en el estómago.
Activación
La exposición al ácido estomacal provoca que el pepsinógeno cambie su disposición tridimensional, conocida como su conformación, que a su vez permite que la enzima se corte o parta para convertirse en la forma activa de la pepsina.. Además de requerir la activación del ácido, la pepsina necesita un ambiente ácido de menos de pH 5 para funcionar, ya que su actividad enzimática es virtualmente inexistente en ambientes menos ácidos. Según el artículo "Anales de Gastroenterología" de 2012, a pesar del potencial de la pepsina de atacar también las proteínas de las células del estómago si la capa protectora de moco del revestimiento del estómago está dañada, los científicos no han identificado un papel específico de la pepsina en el desarrollo de úlceras estomacales.
Función
Los alimentos se componen de cantidades variables de proteínas, grasas o carbohidratos, y la enzima pepsina se dirige a la parte proteica de una comida. Tiene una función proteolítica, lo que significa que corta proteínas grandes en polipéptidos más pequeños en preparación para la absorción en los intestinos. Las proteínas se componen de largas cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y la pepsina corta proteínas en ciertos aminoácidos, como el ácido glutámico, la leucina o el ácido aspártico. Más tarde durante la digestión, estos fragmentos polipeptídicos se degradarán aún más mediante enzimas adicionales, tales como endopeptidasas y exopeptidasas, de modo que puedan cruzar fácilmente la pared intestinal dentro del cuerpo. Sin embargo, la preferencia de la pepsina por ciertos aminoácidos significa que algunas proteínas que ingresan al estómago escapan a la escisión por la pepsina. La persistencia de estas proteínas ininterrumpidas puede provocar enfermedades en ciertas personas. Esto se ejemplifica con la enfermedad celíaca, en la cual las proteínas completas de gluten del trigo ingresan a los intestinos y desencadenan la inflamación.
Regulación de la secreción
La producción y liberación de pepsinógeno están reguladas en parte por el sistema nervioso y también por las hormonas endocrinas y la cantidad de ácido en el estómago.Las personas con afecciones médicas que reducen la secreción de ácido estomacal, como la aclorhidria, una afección autoinmune, tienen un nivel reducido de pepsina y son menos capaces de digerir las proteínas de manera eficiente. También puede ocurrir una reducción significativa en el ácido del estómago con la infección del estómago por Helicobacter pylori, después de ciertas cirugías gástricas o como resultado de medicamentos como los inhibidores de la bomba de protones.
